ビメンチンの構造と機能

ビメンチン(Vimentin)は、
ヒトではVIM遺伝子によってコードされる構造タンパク質です。
その名称は、柔軟な棒状構造を意味する
ラテン語の「vimentum」に由来します(1)。

ビメンチンは、III型中間径フィラメント(IF)タンパク質であり、
主に間葉系細胞で発現しています(2,3)。
ビメンチンは間葉系細胞の主要な細胞骨格成分であるため、
間葉系由来の細胞や、正常な発生過程や転移進行中の
上皮間葉転換(EMT)を起こしている細胞のマーカーとしてよく利用されます(4)。
ビメンチンはグリシン、アラニン、セリン。これらが多く(36:Fig.6)、
柔軟性に富んでいると推定され(37)、間葉形質に必要な細胞の形を障害物、
機械的シグナルに合わせて柔軟に変えられる特質に貢献している、
このように推定できます。
高次多量体単位構造において特別な柔軟構造を
他の中間径フィラメントに対してとっているわけではないので(6)、
アミノ酸配列。
これにおいて間葉形質に対して必要な特性を確保している。
その可能性が高いと考えています。
その他にはもっと巨視的な細胞内のネットワーク構造(38)。
これに違いがあるかもしれません。
実際にビメンチンフィラメントは細胞の収縮ストレスを
それがない場合に比べて3倍弱め、力を吸収するとされています(61)。
より厳密には周りが硬い場合には力を吸収し、
周りが柔らかい場合には力の伝達を強化する働きがある
このことが計算モデルによって示されています(70:Fig.3)。
但し、細胞外からストレスを繰り返し受けると
ロッドドメインがより強化され、硬くなる傾向があります(70,71)。
より力が加わりやすい細胞の外側で局所的に
ロッド線維が合成され、構造に付加される可能性があります。
上述した繊維構造による力の調整は
クロスリンカーであるプレクチンが関与している可能性もあります(73,74)。

ビメンチンは移動性のある細胞に見られるので
同じく成熟し、細胞として固定化しにくい
未分化の細胞の中間系フィラメントに多く発現がみられます(9,52)。
ビメンチンが創傷治癒と関連があるのは(53)、
創傷治癒に関わる間葉系細胞(54)の主な中間径フィラメントだからです。

細胞の移動様式はいくつかあります。
少なくとも以下の細胞の移動様式にビメンチンが関与します。
- Mesenchymal migration
- Amoeboid migration(66)
一方、以下ではビメンチンの解体が起きます(67)。
- Pseudopodial migration
- Lobopodial migration

ビメンチンは他の中間系フィラメントと同様に
インテグリン-細胞外マトリックスの焦点接着部細胞質側に形成されます。
このビメンチンはα2β1インテグリンに集まる傾向にあり(62)、
このα2β1インテグリンは間葉系幹細胞の生存に関与します(63)。

ビメンチンは細胞のシャアストレスを制御する能力のある
細胞外マトリックスのヒアルロン酸と結合性を持つ
細胞表面タンパク質であるCD44のN末端ドメインと結合性を持ちます(64)。
ヒアルロン酸とビメンチンの発現レベルは正の相関があります(65)。


細胞骨格を形成する繊維状のビメンチンフィラメントの
組み立ては、段階的な順序に従います。
ビメンチンモノマーは中央にαヘリカルドメインを持ち、
その両端に非ヘリカルなアミノ(ヘッド)(N末端構造)。
カルボキシル(テール)ドメイン(C末端構造)が配置されています(5:FIGURE 1A)。
N端末ドメインは12のアルギニン残基と102のアミノ酸数からなります(39)。
N,C端末には総計で35のリン酸化サイトがあります(48)。
中央のヘリカルドメインは3つあります(1A, 1B, 2)。
1BドメインのC端末には短いβ螺旋リンカーがあり、
ヘリカルドメインの中の柔軟性を保証します(40)。
2つのモノマーは、相互作用を促進する形で共翻訳的に発現し、
～48nm長さの左回りのコイルドコイルダイマーを形成します。
これがビメンチン組み立ての基本単位です(6:Fig.4a)。
コイルドコイルダイマーのペアは逆平行(アンチパラレル)に結合して
～62nm長さの四量体（テトラマー）を形成します(5:FIGURE 1B)(6)。
さらに8つのテトラマーが結合して
単位長フィラメント(unit-length filaments: ULFs)を形成します(7)。
ULFは互いに結合して伸長し、
その後に圧縮されて繊維状のタンパク質が形されます(6:Fig.4d)。
このときクロスリンカーとしてプレクチンが機能します(72)。

αヘリカル配列には疎水性アミノ酸のパターンが含まれており、
これがヘリックス表面に疎水性シールを形成することに寄与しています(8)。
加えて、酸性および塩基性アミノ酸(70 acidic and 46 basic)。
これらが周期的に分布しており(9:Figure 1A)、
これによって生じる疎水性、イオン性相互作用は
コイルドコイルダイマーの安定化を可能にしています(9)。


ビメンチンは細胞質内のオルガネラの位置を支持し、
固定する上で重要な役割を果たします。
免疫電子顕微鏡で観察した結果、
ビメンチンは、核、小胞体、ミトコンドリアに対して非常に
近い位置に分布し、側面または末端で結合していると考えられます(10)。

ビメンチンは分解されたとき、他の細胞骨格である微小管、
アクチン構造の不安定化を促し、細胞の形状が劇的に崩れます。
従って、
細胞の形状の維持、他の細胞骨格の安定性。
これに密接に関わります。
(11:Figure 1)に示されるように中間系フィラメントは
細胞核と細胞膜を機械的に連結する主要な細胞骨格であるからです(11)。
それとは別の観点で細胞の形状をメインで支えている理由は
様々な特性を持つ細胞種に合わせて機械的特性を変えるのが
サブタイプが多い中間径フィラメントで
中間系フィラメントは極性を持たず固定的なため、
細胞種に合わせた機械的特性を支持することに
ある程度特化した安定的な細胞骨格であるから。
このように推測しています。

ただ、相補的な細胞骨格の機能は生体内には存在します。
ビメンチンを欠くトランスジェニックマウスは正常に見え、
機能的な違いを示しませんでした(12)。
これは、微小管ネットワークが中間径フィラメントネットワークの
欠如を補った可能性を示唆しています。
この結果は、微小管とビメンチンの密接な相互作用を支持しています。
一方で、
ビメンチン遺伝子を欠くマウスは、野生型マウスに比べて
傷の治癒が遅いことが報告されています(13)。

要するに、ビメンチンは細胞形状、細胞質の完全性、
および細胞骨格相互作用の安定化を維持する責任を担っています。
ビメンチンは、哺乳類細胞株の非対称分裂において、
JUNQおよびIPODインクルージョンボディにおける
有害タンパク質の除去に関与することが示されています(14)。

さらに、ビメンチンは
低密度リポタンパク質(LDL)由来のコレステロールを
リソソームからエステル化部位へ輸送する制御にも関与しています(16)。
ビメンチンを欠いた細胞では、
LDL由来のコレステロールの輸送が著しく低下し、
リポタンパク質（LDL）の貯蔵割合が
通常の細胞に比べてはるかに低いことが観察されています。
これは、ビメンチンが中間径フィラメントネットワークを通じて
コレステロール輸送を物理的または
動的にサポートしていることを示唆しています。
このような機序は
ステロイドホルモンの合成に必要なコレステロールを
それを生成する副腎細胞に十分に供給できない可能性を示唆します。

ビメンチンは、凝集体形成(アグリソーム形成)にも役割を果たし、
凝集したタンパク質のコアを囲むケージを形成します(15:Figure 5)。
これは構造異常があるたんぱく質を下方制御する働きです。

従来の細胞内局在に加えて、ビメンチンは細胞外にも存在することがあります。
ビメンチンは細胞表面タンパク質として発現し、
免疫反応に関与する役割があると示唆されています(17)。
また、活性化されたマクロファージによってリン酸化された形で
細胞外空間に放出されることがあります。
アストロサイトもビメンチンを放出することが知られています(18)。

ビメンチンは以下の機能があります。
- ミトコンドリアの形態形成(56)、固定(57)
- ゴルジ体の構造の調整(58)
- 細胞核の形状(59)

また、ビメンチンは折りたたみ構造が異常なタンパク質を検知し
それを取り囲み、凝集化することを未然に防ぐ役割があります(60)。

ビメンチンは以下の疾患と関連があります(9)。
- クローン病(28)
- リウマチ性関節炎(29)
- 動脈硬化(68)
- HIV(30)
- 癌(以下、記述)

基本的に整列した連続的結合組織である上皮、内皮組織では
ビメンチンの発現量を少なくとも一定量以下に抑える必要があります。
クローン病、リウマチ性関節炎、動脈では結合組織の炎症であり、
ビメンチンレベルの上昇によって
炎症による線維化、組織の浸潤などがみられます(9)。
創傷治癒という観点ではビメンチンは必要ですが、
過剰に高まると結合組織において異常が出るということです。

また、細胞の老化とも関連があります。
線維芽細胞で老化した細胞はビメンチンの量が
若い人に比べて3倍程度多かったことが示されました(69)。
その結果、長い線維芽細胞でこれは老化を示す形です。


ビメンチンの追究要因は以下です(9)。
- サブユニットの交換(Subunit exchange)(31)
- 破片化(Cleavage into different sizes)(9,32)
- 再合成、可逆性(Re-anneling)(33)
- 転写後装飾(Post-translational modifications)(34)
- たんぱく質相互作用(Interacting proteins)(35)

断片化と再合成がビメンチンの代謝回転を支持しています(9)。
シャペロンはビメンチンの重合体化を促進します(49)。
シャペロンの変異は凝集を導きます(50)。
ビメンチンの細胞質内の分布は末端ドメインでアクチンと
結合することから、アクチンと連動することがあります(55)。
Vmacは腎臓のポドサイトでみられる特異的な
ビメンチン関連中間系フィラメントです(51)。


転写後装飾については以下が確認されています(9)。
- Phosphorylation(41,44)
- Sumoylation(42)
- Acetylation(43)
- Glycosylation(44)
- Glycation(45)
- Ubiquitination(46)

糖鎖形成(Glycosylation)は細胞内でビメンチンを合成する上で
一つの必要条件であることが示されています(47)。
過剰なリン酸化はがんの病理の一つです(34)。


ビメンチンは、間葉系を特定するための
肉腫腫瘍マーカーとして使用されています(19)。
ビメンチンは紡錘細胞型扁平上皮癌にも存在します(21)。
このような縦長の紡錘の浸潤性の高い上皮細胞癌は
間葉形質を持つため(20)、間葉細胞に発現される
中間系フィラメントであるビメンチンがバイオマーカー。
これとなりうるということです。
上皮間葉転換はがんの転移と関連があるため、
ビメンチン発現が癌で高まっていると、
一般的には予後は悪いとされています(23)。

ビメンチン遺伝子のメチル化は、
大腸癌のバイオマーカーとして確立されており(22)、
現在、大腸癌を検出するための便検査の開発に利用されています。
また、ビメンチン遺伝子のメチル化が統計的に有意なレベルで、
バレット食道、食道腺癌、腸型胃癌などの
一部の上部消化管病変でも観察されています(24)。
プロモーター領域におけるDNAメチル化の高いレベルは、
ホルモン陽性乳癌における生存率の著しい低下とも
関連付けられています(25)。
さらに、ビメンチンの発現低下は、プロテオミクス手法を用いて
乳頭状甲状腺癌の嚢胞変異型で特定されました(26)。
従って、
ビメンチンは腫瘍形成において複雑に交絡しています。
細胞としての固定性としては発現の低下が
エピジェネティック因子、すなわちメチル化で見られ、
転移性を持つがん細胞ではビメンチン発現が亢進します。

また、ビメンチンはSARS(SARS-CoV-2)の付着因子であることが、
Nader Rahimiらによって発見されました(17,27)。
細胞骨格は分子モーターも含めて
元々、ウィルスはそれを混雑した細胞内での
制御された形での導線として利用するため、
こうした結果は少なくとも不思議ではありません。



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